Forskjell mellom koenzym og cofactor

Anonim

Koenzym vs Cofactor

Enzymer er essensielle biologiske makromolekyler. Enzymer er de biologiske katalysatorene, som øker frekvensen av biologiske reaksjoner under svært milde forhold. Enzymer er proteiner, så når de er utsatt for høyt nivå av varme, saltkonsentrasjoner, mekaniske krefter, organiske løsningsmidler og konsentrerte syre eller baseløsninger, har de en tendens til å denaturere. De to egenskapene som tilsynelatende lager et enzym, er en kraftig katalysator:

- Deres spesifisitet av substratbinding

- Optimal oppstilling av katalytiske grupper i et aktivt sted av enzymet

Normalt krever enzymer veldig spesifikke betingelser for å fungere. For eksempel fungerer de ved optimale temperaturer, pH-forhold, etc. Annet enn disse, trenger enzymer støtte av et annet molekyl eller en ion for å ha den spesifikke funksjonen.

Hva er Cofactor?

Kofaktorer er de hjelpende kjemikaliene (et molekyl eller en ion), som er bundet til enzymer for å få fram enzymets biologiske aktivitet. De fleste enzymer trenger cofaktorer til å utøve sin aktivitet, mens noen enzymer kanskje ikke trenger dem. Et enzym uten kofaktoren kalles apoenzyme. Når et apoenzyme er sammen med dets kofaktor, er det kjent som et holoenzym. Noen enzymer kan forholde seg til en kofaktor, mens noen kan knytte seg til flere kofaktorer. Uten kofaktorene vil enzymaktiviteten gå tapt. Kofaktorer kan i stor grad deles i to som organiske kofaktorer og uorganiske kofaktorer. Uorganiske kofaktorer omfatter hovedsakelig metallioner. Disse metallioner er ofte nødvendig i spormengder. Magnesium er essensielt for heksokinase-, DNA-polymerase- og glukose-6-fosfat-enzymer. Sink er et viktig metallion for alkoholdehydrogenase, karbonanhydrase og DNA-polymerase-funksjon. Annet enn magnesium og sink er det andre metallioner som koppar, jern, jern, mangan, nikkel etc, som er forbundet med forskjellige typer enzymer. Metallioner i enzymer kan delta i katalytisk prosess på tre hovedveier.

• Ved binding til substratet for å orientere det riktig for reaksjonen.

• Ved å stabilisere eller skjerme negative ladninger

• Ved å lette oksidasjon, reduksjonsreaksjon gjennom reversible forandringer i metallioner 'oksidasjonstilstand

Organiske koaktorer er hovedsakelig vitaminer og andre organiske molekyler som ikke er vitaminer som ATP, glutation, hæm, CTP, koenzym B etc. Organiske koaktorer kan videre deles inn i to som koenzym- og protesegruppe. Prostetiske grupper har blitt bundet tett med enzymet og deltar i enzymkatalysereaksjonen. Under reaksjonen kan det enzym-protesiske komplekset gjennomgå strukturelle endringer, men de kommer til den opprinnelige tilstanden når reaksjonen er over.FAD er en protesgruppe av succinat dehydrogenase enzym, som reduserer til FADH

2 i prosessen med å omdanne succinat til fumarat. Hva er koenzym?

Koenzym er mindre organiske molekyler enn enzymet (som er et protein). Koenzym er hovedsakelig organiske molekyler, og mange er avledet av vitaminer. For eksempel produserer niacin koenzymet NAD + som er ansvarlig for oksidasjonsreaksjoner. Videre er koenzym A laget av pantotensyre, og de deltar i reaksjoner som acetylgruppebærere.

Hva er forskjellen mellom koenzym og cofactor?

• Koenzymer er en type kofaktorer.

• Koenzym er organiske molekyler, mens det også kan være uorganiske kofaktorer.

• Koenzymene er bundet løst med enzymet, og det er noen andre kofaktorer som er bundet tett til enzymet.