Forskjell mellom kinase og fosfatase | Kinase vs fosfatase
Kinase vs fosfatase
Forskjellen mellom kinase og fosfatase stammer fra det faktum at disse to enzymene støtter to motsatte prosesser. Kinase og fosfatase er to viktige enzymer som omhandler fosfater som finnes i biologiske systemer. Enzymer er tredimensjonale globulære proteiner som fungerer som biologiske katalysatorer for mange biokjemiske reaksjoner i cellene. På grunn av denne evnen ble ankomsten av enzymer ansett som en av de viktigste hendelsene i utviklingen av livet. Enzymer øker frekvensen av biokjemiske reaksjoner ved å understreke spesifikke kjemiske bindinger. Kinase og fosfatase er to viktige enzymer involvert i proteinfosforylering . Proteinfosforylering letter proteinens sentrale funksjoner, inkludert cellemetabolisme, celledifferensiering, signaltransduksjon under vekst, transkripsjon, immunrespons, etc. Proteinfosforylering innebærer konformasjonsendringer av proteinmolekylene ved tilsetning av fosfatgruppen fra ATP-molekyler, mens de fosforylering innebærer fjerning av fosfatgrupper fra proteinet. Fosforylering og de fosforyleringsprosesser katalyseres av henholdsvis kinase og fosfatase enzymer. I denne artikkelen vil forskjellen mellom kinase og fosfatase bli diskutert ved å fremheve viktige fakta om kinase og fosfatase.
Hva er Kinase?
Kinaser er gruppe av enzymer som katalyserer fosforyleringsreaksjonene ved tilsetning av fosfatgrupper fra ATP til proteinmolekyler. Fosforyleringsreaksjonen er ensrettet på grunn av den massive energiforløsning med nedbrytning av fosfatfosfatbinding i ATP for å produsere ADP. Det finnes mange forskjellige typer proteinkinaser, og hver kinase er ansvarlig for fosforylering av et spesifikt protein eller sett av proteiner. Men når man vurderer aminosyrestrukturen generelt, kan kinaser legge fosfatgrupper til tre typer aminosyrer, som består av en OH-gruppe som en del av deres R-gruppe. Disse tre aminosyrene er serin, treonin og tyrosin. Proteinkinaser er kategorisert basert på disse tre aminosyresubstrater. Serin / threoninkinase-klasse ligner de mest cytoplasmatiske proteiner. Under fosforyleringsprosessen kan kinase enten forbedre eller redusere proteinets aktivitet. Aktiviteten avhenger imidlertid av fosforyleringsstedet, og strukturen av proteinet blir fosforylert.
Grunnleggende fosforyleringsreaksjon
Hva er fosfatase?
Den omvendte reaksjonen av fosforylering, defosforyleringen katalyseres av fosfataseenzymer . Under defosforyleringen fjerner fosfatase fosfatgruppene fra proteinmolekyler. Derfor kan et protein aktivert av en kinase deaktiveres av en fosfatase. Imidlertid er dephosphoryleringsreaksjonen ikke reversibel. Det finnes mange forskjellige fosfataser som finnes i celler. Noen fosfataser er svært spesifikke og dephosphorylerer ett eller få proteiner, mens andre fjerner fosfat i et bredt spekter av proteiner. Fosfater er hydrolaser da de bruker vannmolekylet for de fosforylering. Basert på substratspecifikiteten, kan fosfataser kategoriseres i fem klasser nemlig; tyrosinspesifikke fosfataser, serin / treoninspesifikke fosfataser, dual spesifisitetsfosfataser, histidinfosfataser og lipidfosfataser .
Mekanisme for tyrosin-deforosering ved en CDP
Hva er forskjellen mellom kinase og fosfatase?
• Kinase-enzymer katalyserer fosforylering av proteiner ved tilsetning av fosfatgrupper fra ATP-molekyler. Fosfatase-enzymer katalyserer de fosforyleringsreaksjoner ved fjerning av fosfatgrupper fra proteiner.
• Kinase bruker ATP for å oppnå fosfatgrupper, mens fosfatase bruker vannmolekyler for å fjerne fosfatgrupper.
• Proteiner som aktiveres av en kinase kan deaktiveres av en fosfatase.
Bilder Courtesy:
- Basisfosforyleringsreaksjon av Bdoc13 (CC BY-SA 3. 0)
- Mekanisme for tyrosinfosforylering av en CDP av Bassophile (CC BY-SA 3. 0)
