Forskjeller mellom chymotrypsin og trypsin Forskjellen mellom

Chymotrypsin vs Trypsin

Hele fordøyelseskanalen frigjør ulike enzymer for å bryte ned komplekse matmolekyler til enklere og mer fordøyelige. Magen, leveren, bukspyttkjertelen alle forseggjort juice for å konvertere maten til karbohydrater, proteiner og fett slik at kroppen vår kan absorbere og utnytte dem. Bukspyttkjertelen, som ligger i magen, rett under magen, er et bladformet organ som frigjør maksimalt antall fordøyelsesenzymer. Både trypsin og chymotrypsin er fordøyelsesenzymer produsert av det.

Nå, siden disse enzymer er så sterke at de er i stand til å fordøye seg selv i bukspyttkjertelen selv, blir de alle frigjort fra cellene i inaktiverte former. Disse kalles også som forløpere. Forløpere må konverteres til den aktive formen av et annet kjemisk stoff eller bli aktivert ved visse temperaturer. Trypsin frigjøres som trypsinogen fra bukspyttkjertelen mens chymotrypsin frigjøres som chymotrypsinogen. Trypsinogen frigis sammen med et annet trypsininhiberende enzym for å forhindre at et uhell aktivert trypsin skader bukspyttkjertelen. Sammen med trypsinogen og chymotrypsinogen utvikles prokarboxypeptidase, mange lipaser, elastaser og proteaser og tømmes via bukspyttkjertelen i tynntarmene (tolvfingertarmen).

Utgivelsen av disse enzymer eller zymogener fra bukspyttkjertelen stimuleres av en nevrotransmitter kalt Cholecystokinin (CCK). CCK frigjøres av tolvfingre som respons på fett / proteinrikt mat i lumen.

Trypsinogen blir omdannet til sin aktive form trypsin når den kommer i kontakt med børsterammen i tynntarmen. Her frigjøres et enzym som kalles enterokinase fra penselgrense villi. Nå fortsetter det aktiverte trypsinet å aktivere alle andre frigjorte enzymer som chymotrypsinogenet, prokarboxypeptidasen etc. i deres aktive former for chymotrypsin og karboksypteptase, etc.

Trypsin og chymotrypsin er begge proteinfordelende enzymer. De bryter ned proteiner i deres komponent aminosyrer. Trypsin fordøyer proteiner ved å bryte grunnleggende aminosyrer som arginin og lysin mens chymotrypsin bryter aromatiske aminosyrer som tryptofan, fenylalanin og tyrosin. Chymotrypsin klipper i hovedsak peptidamidbindingene i polypeptider. Det virker også på leucin og metionin aminosyrer.

Chymotrypsin har 3 isomere former, nemlig chymotrypsinogen Bl, chymotrypsinogen B2 og chymotrypsin C. På lignende måte har trypsin 3 isoenzymer kalt trypsin 1, trypsin 2 og mesotrypsin. Funksjonene til disse isomere former av både trypsin og chymotrypsin er de samme.

Trypsin er medisinsk, ekstremt viktig, da intra-pankreatisk aktivering av trypsin kan forårsake en forferdelig kaskade av reaksjoner.Det vil aktivere alle andre fordøyelsesenzymer, lipasene, proteasene, elastasene og begynner å fordøye bukspyttkjertelen fra seg selv som fører til akutt pankreatitt. Akutt pankreatitt er en livstruende tilstand hvis den ikke identifiseres tidlig og behandles tilstrekkelig. På den annen side kan en mangel på trypsin føre til en annen lidelse kalt meconium ileus hos en nyfødt. På grunn av mangel på trypsin, er mekoniet (neonatal avføring) ikke flytende og kan ikke passere gjennom tarmene, noe som gir en blokkering og fullstendig tarmobstruksjon. Dette er en kirurgisk tilstand og må behandles umiddelbart.

Ta hjem pekere:

Trypsin og chymotrypsin er begge proteinfordelende enzymer frigjort av eksokrine bukspyttkjertelen i magen.

Begge frigjøres i deres inaktiverte former, trypsinogen og chymotrypsinogen.

Trypsinogen aktiveres av enterokinase som frigjøres av duodenumets børstegrenseceller.

Trypsin aktiverer i sin tur chymotrypsin ved å konvertere det fra chymotrypsinogen.

Trypsin aktiverer andre enzymer som protease, lipaser, elastaser og karboxypeptidaser.

Trypsin er ekstremt kraftig og frigjøres sammen med et trypsininhiberende enzym i bukspyttkjertelen.

Trypsin hvis aktivert i bukspyttkjertelen kan forårsake akutt pankreatitt som er en livstruende tilstand av autolyse av bukspyttkjertelvev.

Mangel på trypsin forekommer i cystisk fibrose som forårsaker mekonium ileus hos nyfødte.